Fc 片段通过活性区域与受体相结合发挥效应子功能。人类具有多种效应子配体（如FcyRs、C1q 补体等），IgG 的N-糖基化位于Fc 片段的CH2 区的共有序列（Asn297-X-Ser/Thr，X 可以是除脯氨酸的任意氨基酸残基），通过酰胺键与抗体共价结合。Fc 糖基化糖分子具有复杂的双天线型核心结构，该结构由甘露糖（Man）和N-乙酰葡糖胺（GlcNAc）两种戊糖分子组成，不同糖型除核心结构外还含有不同数目的糖分子，如岩藻糖（Fuc）、甘露糖、N-乙酰葡糖胺、半乳糖（Gal）、二等分N-乙酰葡糖胺和唾液酸（Sia）。
通过对Fc 片段糖基化修饰的改变可以影响Fc 与FcγRs 受体的结合，从而影响抗体依赖的细胞毒性作用（ADCC， Antibody Dependent Cell Mediated Cytotoxicity）。ADCC 主要通过表面具有FcγR 受体的免疫细胞（主要为NK 细胞）对单抗药物Fc 片段进行识别后直接对靶细胞进行吞噬或者溶解。其次是糖基化影响补体依赖的细胞毒性作用（CDC，Complement Dependent Cytotoxicity），当抗体药物与靶点结合后，C1q 补体将识别单抗的Fc 片段，刺激攻膜复合物（MAC）形成激活补体经典途径而对靶细胞进行攻膜裂解。
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